Die meisten Lektine wirken nicht enzymatisch und sind nicht immunologischen Ursprungs. Lektine kommen in der Natur ubiquitär vor. Sie können an ein lösliches Kohlenhydrat oder an eine Kohlenhydratkomponente binden, die Teil eines Glykoproteins oder Glykolipids ist. Typischerweise agglutinieren sie bestimmte tierische Zellen und/oder fällen Glykokonjugate aus.
Funktionen im TierreichBearbeiten
Lektine haben im Tierreich viele verschiedene biologische Funktionen, von der Regulierung der Zelladhäsion bis zur Glykoproteinsynthese und der Kontrolle des Proteinspiegels im Blut. Sie können auch lösliche extrazelluläre und interzelluläre Glykoproteine binden. Einige Lektine befinden sich auf der Oberfläche von Säugetierleberzellen, die spezifisch Galaktosereste erkennen. Ein anderes Lektin ist ein Rezeptor, der hydrolytische Enzyme erkennt, die Mannose-6-Phosphat enthalten, und diese Proteine gezielt zu den Lysosomen transportiert. Lektine spielen auch eine wichtige Rolle im Immunsystem, indem sie Kohlenhydrate erkennen, die ausschließlich auf Krankheitserregern vorkommen oder die auf Wirtszellen unzugänglich sind. Beispiele sind der Lektin-Komplement-Aktivierungsweg und das Mannose-bindende Lektin.
Funktionen in PflanzenBearbeiten
Die Funktion von Lektinen in Pflanzen (Leguminosenlektin) ist noch unklar. Einst wurde angenommen, dass sie für die Bindung von Rhizobien notwendig sind, doch wurde diese vermutete Funktion durch Studien mit Lektin-Knockout-Transgenen ausgeschlossen.
Die hohe Konzentration von Lektinen in Pflanzensamen nimmt mit dem Wachstum ab, was auf eine Rolle bei der Keimung und vielleicht beim Überleben des Samens selbst schließen lässt. Auch die Bindung von Glykoproteinen auf der Oberfläche von Parasitenzellen wird als Funktion vermutet. Es wurde festgestellt, dass mehrere pflanzliche Lektine Nicht-Kohlenhydrat-Liganden erkennen, die in erster Linie hydrophob sind, darunter Adenin, Auxine, Cytokinin und Indolessigsäure, sowie wasserlösliche Porphyrine. Es wurde vermutet, dass diese Wechselwirkungen physiologisch relevant sein könnten, da einige dieser Moleküle als Phytohormone fungieren. sind eine weitere wichtige Familie von Protein-ANCs, bei denen es sich um spezifische zuckerbindende Proteine handelt, die reversible kohlenhydratbindende Aktivitäten aufweisen. Lektine ähneln Antikörpern in ihrer Fähigkeit, rote Blutkörperchen zu agglutinieren; Lektine sind jedoch nicht das Produkt des Immunsystems. Die Toxizität von Lektinen wurde durch den Verzehr von Lebensmitteln mit hohem Lektingehalt festgestellt, was zu Durchfall, Übelkeit, Blähungen, Erbrechen und sogar zum Tod (wie bei Ricin) führen kann. Viele Samen von Hülsenfrüchten enthalten nachweislich eine hohe Lektinaktivität, die als hämagglutinierende Aktivität bezeichnet wird. Die Sojabohne ist die wichtigste Körnerleguminose, deren Samen eine hohe Aktivität von Sojalektinen (Soja-Agglutinin oder SBA) aufweisen. SBA ist in der Lage, den Stoffwechsel des Dünndarms zu stören und die Dünndarmzotten zu schädigen, da Lektine die Fähigkeit besitzen, sich an die Oberflächen der Bürstenränder im distalen Teil des Dünndarms zu binden. Eine Wärmebehandlung kann die Toxizität von Lektinen verringern, aber niedrige Temperaturen oder unzureichendes Kochen können ihre Toxizität nicht vollständig beseitigen, da einige Pflanzenlektine hitzeresistent sind. (Es wird vermutet, dass das unzureichende Kochen roter Kidneybohnen die Toxizität erhöht.) Darüber hinaus können Lektine zu Reizungen und übermäßiger Schleimabsonderung im Darm führen, wodurch die Absorptionsfähigkeit der Darmwand beeinträchtigt wird.