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Die Rolle von Proteinen im menschlichen Körper

Proteine sind stickstoffhaltige Verbindungen, die im menschlichen Körper eine Reihe verschiedener Aufgaben erfüllen. Sie dienen nicht nur als primäres Strukturelement des Körpergewebes, insbesondere des Muskelgewebes, sondern spielen auch eine wichtige Rolle bei der Synthese zahlreicher Hormone, Enzyme und Neurotransmitter. (1)

Um die Proteine aus der Nahrung verwerten zu können, muss der Körper sie in ihre grundlegendste Form – die Aminosäuren (AA) – zerlegen. Aminosäuren sind als die Bausteine des Proteins bekannt, und sie sind das, was Sie letztendlich erhalten.(2)

Auch wenn sie eine Reihe wichtiger Aufgaben haben, sind Aminosäuren vielleicht am besten bekannt für ihre enge Beteiligung an dem physiologischen Prozess, der als Muskelproteinsynthese (MPS) bekannt ist. durch MPS repariert und baut Ihr Körper Muskelgewebe wieder auf.

Ihre Muskeln bestehen aus Proteinen, die sich ständig im Wandel befinden. Die körperlichen Belastungen des Alltags – von einem intensiven Training bis zu einem gemütlichen Spaziergang – bauen einige dieser Proteine ab, die wiederum von Ihrem Körper repariert werden müssen.

Als Reaktion darauf verwendet der Körper Aminosäuren aus der Nahrung, um neue Muskelproteine zu synthetisieren, die die alten, abgebauten Proteine ersetzen. Die Forschung zeigt, dass Aminosäuren die MPS direkt regulieren – je mehr Aminosäuren dem Körper zur Verfügung stehen, desto höher ist das Niveau der Proteinsynthese.(3)

Eine ausreichende Versorgung mit Nahrungsprotein ist für die Erhaltung der allgemeinen Gesundheit der Muskeln unerlässlich. Ohne eine ausreichende Zufuhr von Aminosäuren in der Nahrung ist Ihr Körper nicht in der Lage, beschädigte Muskelproteine angemessen zu reparieren und zu ersetzen, was mit der Zeit zu Muskelabbau führt.

Proteinverdauung

Der Prozess, durch den Proteine in Aminosäuren umgewandelt werden, beginnt im Magen, wo das Verdauungsenzym Pepsin damit beginnt, die Peptidbindungen, die jedes Proteinmolekül zusammenhalten, aufzubrechen.(4)

Nachdem die Bindungen vollständig aufgelöst sind, bleiben die so genannten Polypeptide übrig, Ketten von miteinander verbundenen Aminosäuren.(5) Von dort aus gelangen diese Polypeptide in den Dünndarm, wo sie weiter verdaut werden.

Im Dünndarm machen sich weitere Verdauungsenzyme (Trypsin, Carboxypeptidase und Chymotrypsin) an die Arbeit, um die Polypeptide in einzelne Aminosäuren zu zerlegen.(6)

Verständnis der Proteinabsorption

Die Proteinabsorption erfolgt schließlich im Dünndarm, wo die Aminosäuren schließlich von den Zellen, die den Dünndarm auskleiden, absorbiert werden.(7)

Nachdem die Enzyme der Bauchspeicheldrüse die Polypeptide in einzelne Aminosäuren aufgespalten haben, sind sie schließlich klein genug, um die Darmwand zu passieren und in den Blutkreislauf zu gelangen, wo sie durch den ganzen Körper transportiert werden können.

Zeitpunkt der Proteinabsorption

Die Zeit, die für die Absorption von Proteinen – und letztlich von Aminosäuren – benötigt wird, ist von Proteinquelle zu Proteinquelle sehr unterschiedlich.(8) Einige Proteine werden im Magen-Darm-Trakt schnell absorbiert, während es bei anderen Arten von Polypeptiden viel länger dauert, bis sie vom Körper aufgespalten und verwertet werden.

Nehmen wir zum Beispiel zwei verschiedene Arten von Proteinen aus Milchprodukten. Boirie et al. untersuchten in einer Studie aus dem Jahr 1997 die Unterschiede im Absorptionszeitpunkt zwischen Molken- und Kaseinprotein – den beiden in der Milch vorkommenden Proteinarten.

Die Forscher fanden schließlich heraus, dass die Aminosäurekonzentrationen der Teilnehmer bei Molkenprotein schnell ansteigen, innerhalb von 100 Minuten nach dem Verzehr ansteigen und innerhalb von 300 Minuten auf den Ausgangswert zurückgehen.(9)

Umgekehrt wurde Caseinprotein viel langsamer absorbiert, wobei die Aminosäurekonzentrationen der Teilnehmer noch weit nach 300 Minuten nach der Mahlzeit erhöht waren.

Das liegt daran, dass die drei verschiedenen Regionen des Dünndarms (erster Teil: Zwölffingerdarm, zweiter Teil: Leerdarm, dritter Teil: Krummdarm) unterschiedliche Proteinarten unterschiedlich schnell aufnehmen.

Molkenhydrolysat, Sojahydrolysat, Molkenisolat und Molkenkonzentrat werden beispielsweise nachweislich im ersten Teil des Dünndarms absorbiert und daher am schnellsten aufgenommen. Eiprotein hingegen braucht länger, um absorbiert zu werden, und wird schließlich im Jejunum aufgesaugt.(10)

Wenn das Protein nicht verdaut und absorbiert wurde, wenn es das Ileum verlässt und in den Dickdarm gelangt, wird es nicht weiter in den Blutkreislauf aufgenommen. Die übriggebliebenen Reste werden dann von den Dickdarmbakterien zur Produktion von Abfallstoffen (Stuhl und Gas) verwendet.

Zeit für die Absorption verschiedener Proteine

• Molkenisolat: 60-90 min
• Molkenkonzentrat: 2-3 Stunden
• Casein: 3-4 Stunden
• Soja: 3-4 Stunden
• Ei: 3-4 Stunden

Was beeinflusst die Absorptionsrate eines Proteins?

Die Aminosäurenzusammensetzung eines Proteins beeinflusst die Absorptionsrate, wobei einige Arten von Aminosäuren leichter absorbiert werden als andere.

Darüber hinaus zeigt die Forschung, dass die Länge der Aminosäurekette des Proteins ebenfalls die Absorption beeinflusst, wobei langkettige Peptide im Vergleich zu kurzkettigen Peptiden wesentlich länger brauchen, um abgebaut und absorbiert zu werden.(11)

Wie Sie in der nachstehenden Tabelle sehen können, hat jede Art von Protein eine andere Absorptionsrate. Einige Proteinarten, wie Molke, haben eine relativ hohe Absorptionsrate, während andere Proteine, wie Eiprotein, nur in kleinen Mengen pro Stunde absorbiert werden.

Proteinquelle	Absorptionsrate (Gramm pro Stunde)
Molkenisolat	8-10
Freie Aminosäuren	7
Casein	6.1
Sojaisolat	3.9
Milchisolat	3.5
Eiweiß gekocht	2.8
Ei roh	1.3

Kann man die Proteinaufnahme erhöhen?

Verdauungsenzyme wurden routinemäßig zu Molkenprotein-Nahrungsergänzungen hinzugefügt, weil Molke von Natur aus einen komplexen Zucker (Laktose) enthält, den viele Menschen nur schwer verdauen können. Wenn Ihnen das Enzym Laktase fehlt, kann der Verzehr von Molke ohne Zusatz von Enzymen zu Blähungen, lockerem Stuhl und Blähungen führen.

Im Gegensatz zu Molkenkonzentrat wird bei Molkenisolat die Laktose während des Reinigungsprozesses entfernt. Aus diesem Grund fügen die meisten Hersteller ihren Formulierungen von Isolat oder Hydrolysat keine Verdauungsenzyme hinzu.

Ein zusätzlicher Vorteil der Zugabe von proteolytischen Enzymen in Molkenisolat und -konzentrat ist jedoch, dass sie die Geschwindigkeit und Menge der Absorption erhöhen. Es hat sich sogar gezeigt, dass die Absorption um das Dreifache erhöht wird.

Protein-Bioverfügbarkeit (Bewertung der Proteinqualität nach der Absorption)

Wie viel des Proteins nach der Verdauung tatsächlich vom Körper für die Bildung neuen Gewebes verwendet wird, variiert auch von Protein zu Protein, Manche Proteine sind von höherer Qualität als andere. Wissenschaftler verwenden eine Reihe verschiedener Methoden, um die Qualität eines Proteins zu messen, eine der gängigsten ist jedoch die Bioverfügbarkeit.

Die Bioverfügbarkeit eines Proteins basiert auf seiner biologischen Wertigkeit, die ein Maß dafür ist, wie effizient der Körper eine bestimmte Art von Nahrungsprotein verwertet. Dabei wird verglichen, wie viel Stickstoff der Körper aus einer bestimmten Art von Protein aufnimmt und wie viel davon tatsächlich für die Bildung neuen Gewebes verwendet wird.

Die Skala reicht von 0 bis 100 % für Vollwertkost, aber einige veredelte Lebensmittel wie Molkenprotein überschreiten diesen Bereich.(12)

Die folgende Liste enthält die Bioverfügbarkeit einer Reihe verschiedener Proteinquellen. Eine hohe biologische Wertigkeit ist mit einem reichhaltigen und ausgewogenen Aminosäureprofil verbunden, während ein niedriger Wert ein minderwertiges Protein kennzeichnet.

Im Allgemeinen haben tierische Proteine eine höhere biologische Wertigkeit als pflanzliche Quellen, die in vielen Fällen nicht alle 9 essentiellen Aminosäuren enthalten.(13)

Proteinquelle	Bioverfügbarkeitsindex
Molkenproteinisolatmischungen	100-159
Molkenkonzentrat	104
Vollei	100
Kuhmilch	91
Eiweiß	88
Fisch	83
Rindfleisch	80
Huhn	79
Kasein	77
Reis	74
Soja	74
Weizen	54
Bohnen	49
Erdnüsse	43

• 1. „Eiweiß – welches ist das Beste?“ Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.
  2. „Dietary Protein and Nitrogen Utilization“ Tome, D., Bos, C. The Journal of Nutrition. Jul. 2000.
  3. „Contemporary Issues in Protein Requirements and Consumption for Resistance Trained Athletes“ Wilson, J., Wilson, G.J. Journal of the International Society of Sports Nutrition. Jun. 2006.
  4. „Protein digestion and amino acid and peptide absorption“ Silk, D.B., Grimble, G.K.,Rees, R. G. Proceedings of the Nutrition Society. Feb. 1985.
  5. „Digestion and Absorption of Dietary Protein“ Erickson, R.H., Kim, Y.S. Annual Review of Medicine. Feb. 1990.
  6. „Protein digestion and absorption in human small intestine“ Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterology. Jun. 1979.
  7. „Proteinverdauung und Absorption im menschlichen Dünndarm“ Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterology. Jun. 1979.
  8. „The rate of protein digestion affects protein gain differentlyduring aging in humans“ Dangin, M., Guillet, C., Garcia-Rodenas, C., Gachon, P., Bouteloup-Demange, C., Reiffers-Magnani, K., Fauquant, J., Ballevere, O., Beaufrere, B. Journal of Physiology. Mar. 2003.
  9. „Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion“ Biorie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M.P., Maubois, J.L., Beaufrere, B. PNAS. Apr. 1997.
  10. „Effect of Peptide Chain Length on Absorption of Egg Protein Hydrolysates in the Normal Human Jejunum “ Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  11. „Effect of Peptide Chain Length on Absorption of Egg Protein Hydrolysates in the Normal Human Jejunum “ Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  12. „Protein – Which is Best?“ Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.
  13. „Eiweiß – Was ist das Beste?“ Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.