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Le rôle des protéines dans le corps humain

Les protéines sont des composés azotés qui jouent un certain nombre de rôles différents dans le corps humain. En plus de servir d’élément structurel primaire des tissus de votre corps – en particulier le tissu musculaire – les protéines jouent également un rôle important dans la synthèse de nombreuses hormones, enzymes et neurotransmetteurs. (1)

Afin d’utiliser les protéines provenant de votre alimentation, votre corps doit les décomposer en leur forme la plus basique – les acides aminés (AA). Les AA sont connus comme les blocs de construction des protéines et ils sont finalement ce que vous obtenez après tout ce qui est dit et fait.(2)

Bien qu’ils puissent avoir un certain nombre de tâches importantes, les acides aminés sont peut-être mieux connus pour leur implication étroite dans le processus physiologique connu sous le nom de synthèse des protéines musculaires (MPS). c’est grâce à la MPS que votre corps répare et reconstruit les tissus musculaires.

Vos muscles sont constitués de protéines, qui passent constamment par un état de flux. Les facteurs de stress physique de la vie quotidienne – d’une séance d’entraînement intense à une promenade tranquille – décomposent certaines de ces protéines, qui, à leur tour, doivent être réparées par votre corps.

En réponse, votre corps utilise les acides aminés de votre alimentation pour synthétiser de nouvelles protéines musculaires qui remplaceront les anciennes protéines dégradées. La recherche montre que les acides aminés sont des régulateurs directs de la MPS – plus votre corps dispose d’acides aminés, plus vos niveaux de synthèse protéique seront élevés.(3)

Un apport adéquat en protéines alimentaires est essentiel pour maintenir la santé globale de vos muscles. Sans suffisamment d’acides aminés dans votre alimentation, votre corps ne sera pas en mesure de réparer et de remplacer adéquatement les protéines musculaires endommagées, ce qui, avec le temps, finit par entraîner une perte musculaire.

Digestion des protéines

Le processus par lequel les protéines sont converties en acides aminés commence dans votre estomac, où l’enzyme digestive pepsine commence à briser les liaisons peptidiques qui maintiennent chaque molécule de protéine liée ensemble.(4)

Après la dissolution complète des liaisons, il vous reste ce que l’on appelle des polypeptides, qui sont des chaînes d’acides aminés reliées les unes aux autres.(5) De là, ces polypeptides voyagent vers votre intestin grêle pour être digérés davantage.

Une fois dans l’intestin grêle, des enzymes digestives supplémentaires (trypsine, carboxypeptidase et chymotrypsine) se mettent au travail pour décomposer les polypeptides en acides aminés simples.(6)

Comprendre l’absorption des protéines

L’absorption des protéines se produit finalement dans l’intestin grêle où les acides aminés sont finalement absorbés par les cellules qui tapissent l’intestin grêle.(7)

Après que les enzymes pancréatiques aient décomposé les polypeptides en acides aminés simples, ils sont finalement assez petits pour traverser votre paroi intestinale et entrer dans votre circulation sanguine, où ils peuvent être transportés dans tout votre corps.

Temps d’absorption des protéines

Le temps nécessaire pour que les protéines – et finalement les acides aminés – soient absorbés varie considérablement d’une source de protéines à l’autre.(8) Certaines protéines sont absorbées rapidement dans le tractus gastro-intestinal, tandis qu’il faut beaucoup plus de temps pour que d’autres types de polypeptides soient décomposés et utilisés par votre corps.

Prenez par exemple deux types différents de protéines à base de lait. Boirie et al. ont examiné les différences de moment d’absorption entre les protéines de lactosérum et de caséine – les 2 types de protéines présentes dans le lait – dans une étude de 1997.

Les chercheurs ont finalement constaté que les concentrations d’acides aminés des participants s’élevaient rapidement avec la protéine de petit-lait, augmentant dans les 100 minutes après la consommation et revenant à la ligne de base dans les 300 minutes.(9)

A l’inverse, la protéine de caséine était absorbée à un rythme beaucoup plus lent, les concentrations d’acides aminés des participants restant élevées bien après 300 minutes après le repas.

C’est parce que les trois différentes régions de l’intestin grêle (première partie : duodénum, deuxième partie : jéjunum, troisième partie : iléon) absorbent différents types de protéines à des vitesses différentes.

Par exemple, il a été démontré que l’hydrolysat de lactosérum, l’hydrolysat de soja, l’isolat de lactosérum et le concentré de lactosérum sont absorbés dans la première partie de l’intestin grêle, donc ils sont absorbés le plus rapidement. Les protéines de l’œuf, en revanche, prennent plus de temps à être absorbées, et finissent par être absorbées dans le jéjunum.(10)

En fin de compte, si les protéines n’ont pas été digérées et absorbées au moment où elles quittent l’iléon et entrent dans le côlon, elles ne seront pas davantage absorbées dans la circulation sanguine. Les restes sont alors utilisés par les bactéries du côlon pour produire des déchets (selles et gaz).

Temps d’absorption de différentes protéines

• Isolat de blé : 60-90 min
• Concentré de lactosérum : 2-3 heures
• Caséine : 3-4 heures
• Soy : 3-4 heures
• Oeuf : 3-4 heures

Qu’est-ce qui affecte le taux d’absorption d’une protéine ?

La composition en acides aminés d’une protéine affecte le taux d’absorption, certains types d’acides aminés étant absorbés plus facilement que d’autres.

En plus de cela, la recherche montre que la longueur de la chaîne d’acides aminés de la protéine affecte également l’absorption, les peptides à longue chaîne prenant beaucoup plus de temps à être décomposés et absorbés par rapport aux peptides à courte chaîne.(11)

Comme vous pouvez le voir dans le tableau ci-dessous, chaque type de protéine a un taux d’absorption différent. Certains types de protéines, comme le lactosérum, ont un taux d’absorption relativement élevé, tandis que d’autres protéines, comme les protéines de l’œuf, ne sont absorbées qu’en petites quantités toutes les heures.

Source de protéines	Taux d’absorption (grammes par heure)
Isolat de lactosérum	8-.10
Acides aminés libres	7
Caséine	6.1
Isolation de soja	3,9
Isolation de lait	3.5
Protéines d’oeuf cuites	2,8
Oeuf cru	1,3

Peut-on augmenter l’absorption des protéines ?

Des enzymes digestives ont été couramment ajoutées aux suppléments de protéines de lactosérum parce que le lactosérum contient naturellement un sucre complexe (lactose) que beaucoup de personnes ont du mal à digérer. Si vous manquez de l’enzyme lactase, la consommation de lactosérum sans enzymes ajoutées peut produire des ballonnements, des selles molles et des gaz.

Par opposition au concentré de lactosérum, l’isolat de lactosérum a le lactose éliminé pendant le processus de purification. La plupart des fabricants n’ajoutent pas d’enzymes digestives à leurs formulations d’isolat ou d’hydrolysat pour cette raison.

Cependant, un avantage supplémentaire de l’inclusion d’enzymes protéolytiques dans l’isolat et le concentré de whey est qu’il augmente le taux et la quantité d’absorption. En fait, il a été démontré que cela augmente l’absorption jusqu’à 3 fois.

Protein Bioavailability (Assessing Protein Quality After Absorption)

La quantité de protéine effectivement utilisée par votre corps dans la formation de nouveaux tissus après que la digestion se soit produite varie également d’une protéine à l’autre, certaines protéines étant de meilleure qualité que d’autres. Les scientifiques utilisent un certain nombre de méthodes différentes pour mesurer la qualité d’une protéine, cependant, l’une des plus courantes est la biodisponibilité.

La biodisponibilité d’une protéine est basée sur sa valeur biologique, qui est une mesure de l’efficacité avec laquelle votre corps utilise un type spécifique de protéine alimentaire. Elle compare la quantité d’azote que votre corps absorbe à partir du type particulier de protéine à la quantité effectivement utilisée dans la formation de nouveaux tissus.

L’échelle va de 0 à 100% pour les aliments entiers, cependant, certains aliments raffinés, comme les protéines de lactosérum, dépassent cette plage.(12)

La liste suivante comprend la biodisponibilité d’un certain nombre de sources de protéines différentes. Une valeur biologique élevée est associée à un profil d’acides aminés riche et bien équilibré, tandis qu’une valeur faible dénote une protéine de moindre qualité.

En général, les protéines d’origine animale ont des valeurs biologiques plus élevées par rapport aux sources d’origine végétale, qui, dans de nombreux cas, ne contiennent pas les 9 acides aminés essentiels.(13)

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Source de protéine	Indice de biodisponibilité
Mélanges d’isolats de protéines de lactosérum	100-.159
Concentré de Whey	104
Oeuf entier	100
Lait de vache	91
Egg White	88
Fish	83
Beef	80
Chicken	79
Caséine	77
Riz	74
Soy	74
Blé	54
Haricots	49
Cacahuètes	43

• 1. « Protéines – Quelles sont les meilleures ? » Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.
  2. « Dietary Protein and Nitrogen Utilization » Tome, D., Bos, C. The Journal of Nutrition. Jul. 2000.
  3. « Contemporary Issues in Protein Requirements and Consumption for Resistance Trained Athletes » Wilson, J., Wilson, G.J. Journal of the International Society of Sports Nutrition. Jun. 2006.
  4. « digestion des protéines et absorption des acides aminés et des peptides » Silk, D.B., Grimble, G.K.,Rees, R. G. Proceedings of the Nutrition Society. Fév. 1985.
  5. « Digestion et absorption des protéines alimentaires » Erickson, R.H., Kim, Y.S. Annual Review of Medicine. Fév. 1990.
  6. « Digestion et absorption des protéines dans l’intestin grêle humain » Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterology. Jun. 1979.
  7. « Digestion et absorption des protéines dans l’intestin grêle humain » Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterology. Jun. 1979.
  8. « The rate of protein digestion affects protein gain differentlyduring in humans » Dangin, M., Guillet, C., Garcia-Rodenas, C., Gachon, P., Bouteloup-Demange, C., Reiffers-Magnani, K., Fauquant, J., Ballevere, O., Beaufrere, B. Journal of Physiology. Mar. 2003.
  9. « Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion » Biorie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M.P., Maubois, J.L., Beaufrere, B. PNAS. Avr. 1997.
  10. « Effet de la longueur de la chaîne de peptides sur l’absorption des hydrolysats de protéines d’oeufs dans le jéjunum humain normal » Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  11. « Effet de la longueur de la chaîne de peptides sur l’absorption des hydrolysats de protéines d’oeufs dans le jéjunum humain normal » Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  12. « Protéine – Laquelle est la meilleure ? » Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.
  13. « Protéines – Lesquelles sont les meilleures ? » Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.

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