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CK-Muscle squelettique humain MM Immunopure

CK-MM Muscle squelettique humain purifié

EC 2.7.3.2

La créatine kinase est aussi parfois appelée créatine phosphokinase, créatine phosphotransférase, CPK ou simplement CK. Tous les isoenzymes de la CK catalysent la phosphorylation de la créatine pour former de la phosphocréatine. On trouve des niveaux très élevés de CK dans les muscles squelettiques, principalement la forme MM. La phosphocréatine est utilisée comme système de stockage d’énergie dans le tissu musculaire, la CK servant à catalyser la réaction inverse : La formation rapide d’ATP à partir de la phosphocréatine et de l’ADP lorsque le tissu a besoin d’ATP1.

La CK est une enzyme dimérique. Il existe deux produits génétiques communs, l’un codant pour la sous-unité (ainsi nommée en raison de sa prédominance dans le muscle) et l’autre pour la sous-unité B (ainsi nommée en raison de sa prédominance dans le tissu cérébral). Les trois formes communes de CK active comprennent deux homodimères et un hétérodimère. Le premier homodimère (CK-1) est constitué de deux sous-unités B et est appelé CKBB. L’autre possède deux sous-unités M et est appelé CKMM (CK-3). L’hétérodimère possède une de chaque sous-unité et est appelé CKMB (CK-2)2. Il existe un troisième produit génétique qui aboutit à la forme mitochondriale de la CK.

La CKMM est un constituant très important du muscle actif, et il a été démontré qu’elle augmente avec un exercice prolongé3. De plus, lorsqu’on mesure la CK totale ou simplement la CK sérique dans un sérum normal, c’est en réalité la CKMM qui est mesurée puisqu’elle représente la grande majorité de l’activité de la CK que l’on trouve normalement dans le sérum d’adultes en bonne santé4,5. Des niveaux significatifs d’activité de la CKMM sont également présents dans le muscle cardiaque et, par conséquent, une forte augmentation de la CK totale était autrefois utilisée comme outil de diagnostic de l’infarctus aigu du myocarde (IAM)6. Une fois que les isoenzymes de la CK ont été élucidées et que les tests isoenzymes sont devenus disponibles, la CKMB est rapidement devenue le marqueur de choix pour l’IAM, pour être ensuite dépassée par les troponines cardiaques. Cependant, là où la CKMM (généralement simplement mesurée en tant que CK totale) a encore un rôle important à jouer, c’est dans les pathologies du muscle squelettique, y compris le diagnostic, le suivi et l’évaluation du statut de porteur de la dystrophie musculaire7,8,9. La CKMM joue également un rôle utile dans le diagnostic, le pronostic et le suivi du traitement des maladies musculaires telles que la polymyosite, la dermatomyosite et pour en exclure d’autres comme la polymyalgia rheumatica10-13.

Il n’y a pas de modifications spectrophotométriques utiles qui se produisent au cours de la réaction de la CK, mais une façon très courante de mesurer l’activité de la CK est de coupler la production d’ATP dans la réaction inverse avec le glucose et l’hexokinase qui aboutit au glucose-6-phosphate, qui est ensuite couplé à sa réaction de déshydrogénase (catalysée par la G6PDH) qui utilise le NADP, dont la réduction peut être suivie par une augmentation de l’absorbance à 340 nm. Les isoenzymes de la CK ont des points isoélectriques différents et peuvent donc être facilement distinguées et quantifiées par électrophorèse en utilisant des colorants de substrat chromogènes.