La plupart des lectines ont une action non enzymatique et une origine non immunitaire. Les lectines sont omniprésentes dans la nature. Elles peuvent se lier à un hydrate de carbone soluble ou à une fraction d’hydrate de carbone faisant partie d’une glycoprotéine ou d’un glycolipide. Elles agglutinent typiquement certaines cellules animales et/ou précipitent les glycoconjugués.
Fonctions chez l’animalEdit
Les lectines remplissent de nombreuses fonctions biologiques différentes chez l’animal, de la régulation de l’adhésion cellulaire à la synthèse des glycoprotéines et au contrôle des taux de protéines dans le sang. Elles peuvent également lier des glycoprotéines extracellulaires et intercellulaires solubles.Certaines lectines sont présentes à la surface des cellules hépatiques des mammifères qui reconnaissent spécifiquement les résidus de galactose. On pense que ces récepteurs de surface sont responsables de l’élimination de certaines glycoprotéines du système circulatoire. Une autre lectine est un récepteur qui reconnaît les enzymes hydrolytiques contenant du mannose-6-phosphate, et cible ces protéines pour les acheminer vers les lysosomes. Les lectines sont également connues pour jouer un rôle important dans le système immunitaire en reconnaissant les hydrates de carbone qui se trouvent exclusivement sur les agents pathogènes ou qui sont inaccessibles sur les cellules hôtes. Des exemples sont la voie d’activation du complément par les lectines et la lectine de liaison au mannose.
Fonctions dans les plantesEdit
La fonction des lectines dans les plantes (lectine de légumineuse) est encore incertaine. On pensait autrefois qu’elles étaient nécessaires à la liaison des rhizobia, mais cette fonction proposée a été écartée par des études de transgènes inhibiteurs de lectines.
La grande concentration de lectines dans les graines de plantes diminue avec la croissance, et suggère un rôle dans la germination des plantes et peut-être dans la survie de la graine elle-même. On pense également que la liaison des glycoprotéines à la surface des cellules parasites est une fonction. On a constaté que plusieurs lectines végétales reconnaissent des ligands non glucidiques qui sont principalement de nature hydrophobe, notamment l’adénine, les auxines, la cytokinine et l’acide indole acétique, ainsi que les porphyrines hydrosolubles. Il a été suggéré que ces interactions peuvent être physiologiquement pertinentes, puisque certaines de ces molécules fonctionnent comme des phytohormones. sont une autre grande famille de protéines ANC, qui sont des protéines spécifiques de liaison aux sucres présentant des activités réversibles de liaison aux hydrates de carbone. Les lectines sont similaires aux anticorps dans leur capacité à agglutiner les globules rouges ; cependant, les lectines ne sont pas le produit du système immunitaire. La toxicité des lectines a été identifiée par la consommation d’aliments à forte teneur en lectines, qui peut entraîner des diarrhées, des nausées, des ballonnements, des vomissements, voire la mort (comme pour la ricine). Il a été prouvé que de nombreuses graines de légumineuses contiennent une activité lectinique élevée, appelée activité hémagglutinante. Le soja est la culture de légumineuses à grain la plus importante, dont les graines contiennent une forte activité des lectines de soja (agglutinine de soja ou SBA). L’ASB est capable de perturber le métabolisme de l’intestin grêle et d’endommager les villosités de l’intestin grêle grâce à la capacité des lectines à se lier aux surfaces de la bordure en brosse dans la partie distale de l’intestin grêle. Le traitement thermique peut réduire la toxicité des lectines, mais une température basse ou une cuisson insuffisante peut ne pas éliminer complètement leur toxicité, car certaines lectines végétales sont résistantes à la chaleur. (On pense qu’une cuisson insuffisante des haricots rouges augmente leur toxicité). En outre, les lectines peuvent provoquer une irritation et une sécrétion excessive de mucus dans les intestins, entraînant une altération de la capacité d’absorption de la paroi intestinale.