De fleste lektiner har en ikke-enzymatisk virkning og er ikke immune i deres oprindelse. Lectiner forekommer allestedsnærværende i naturen. De kan binde sig til et opløseligt kulhydrat eller til en kulhydratdel, der er en del af et glycoprotein eller et glykolipid. De agglutinerer typisk visse dyreceller og/eller udfælder glykokonjugater.
Funktioner hos dyrRediger
Lektiner har mange forskellige biologiske funktioner hos dyr, lige fra regulering af celleadhæsion til glykoproteinsyntese og kontrol af proteinniveauet i blodet. De kan også binde opløselige ekstracellulære og intercellulære glykoproteiner.Nogle lektiner findes på overfladen af pattedyrs leverceller, der specifikt genkender galaktoserester. Man mener, at disse receptorer på celleoverfladen er ansvarlige for fjernelsen af visse glykoproteiner fra kredsløbssystemet.Et andet lektin er en receptor, der genkender hydrolytiske enzymer, der indeholder mannose-6-fosfat, og som er rettet mod disse proteiner med henblik på levering til lysosomerne. I-celle-sygdom er en type defekt i dette særlige system. lektiner er også kendt for at spille vigtige roller i immunsystemet ved at genkende kulhydrater, der udelukkende findes på patogener, eller som er utilgængelige på værtsceller. Eksempler er lektin-komplementaktiveringsvejen og mannosebindende lektin.
Funktioner i planterRediger
Lektinernes funktion i planter (bælgplante-lektin) er stadig uvist. Engang troede man, at det var nødvendigt for binding af rhizobier, men denne foreslåede funktion blev udelukket gennem lektin-knockout transgenstudier.
Den store koncentration af lektiner i plantefrø falder med væksten og tyder på, at de spiller en rolle i plantens spiring og måske i selve frøets overlevelse. Bindingen af glykoproteiner på overfladen af parasitære celler menes også at være en funktion. Flere plantelektiner har vist sig at kunne genkende ikke-kulhydratligander, der primært er hydrofobiske af natur, herunder adenin, auxiner, cytokininin og indoleddikesyre samt vandopløselige porphyriner. Det er blevet foreslået, at disse interaktioner kan være fysiologisk relevante, da nogle af disse molekyler fungerer som phytohormoner. er en anden stor familie af protein-ANC’er, som er specifikke sukkerbindende proteiner, der udviser reversible kulhydratbindende aktiviteter. Lektiner ligner antistoffer med hensyn til deres evne til at agglutinere røde blodlegemer; lektiner er dog ikke et produkt af immunsystemet. Lektinernes toksicitet er blevet påvist ved indtagelse af fødevarer med et højt indhold af lektiner, hvilket kan føre til diarré, kvalme, oppustethed, oppustethed, opkastning og endog døden (som ved ricin). Mange bælgfrugtsfrø har vist sig at indeholde en høj lektinaktivitet, der betegnes som hæmagglutinerende aktivitet. Sojabønner er den vigtigste afgrøde af kornbælgplanter, hvis frø indeholder høj aktivitet af sojabønne-lektiner (soja-agglutininin eller SBA). SBA er i stand til at forstyrre tyndtarmens stofskifte og beskadige tyndtarmens villi via lektinernes evne til at binde sig til børstens grænseflader i den distale del af tyndtarmen. Varmebehandling kan reducere toksiciteten af lektiner, men lav temperatur eller utilstrækkelig kogning kan ikke helt fjerne deres toksicitet, da nogle plantelektiner er resistente over for varme. (Det menes, at utilstrækkelig kogning af røde kidneybønner øger toksiciteten.) Desuden kan lektiner resultere i irritation og oversekretion af slim i tarmene, hvilket medfører nedsat absorptionskapacitet i tarmvæggen.