Alai

Proteiinien rooli ihmiskehossa

Proteiinit ovat typpipitoisia yhdisteitä, joilla on ihmiskehossa useita eri tehtäviä. Sen lisäksi, että proteiinit toimivat kehon kudosten – erityisesti lihaskudoksen – ensisijaisena rakenneosana, niillä on myös tärkeä rooli lukuisten hormonien, entsyymien ja välittäjäaineiden synteesissä. (1)

Hyödyntääkseen ravinnosta saatuja proteiineja elimistön on pilkottava ne niiden perustavimpaan muotoon – aminohapoiksi (AA). AA:t tunnetaan proteiinien rakennusaineina, ja ne ovat lopulta se, mitä saat, kun kaikki on sanottu ja tehty.(2)

Vaikka niillä voi olla useita tärkeitä tehtäviä, aminohapot tunnetaan ehkä parhaiten niiden läheisestä osallistumisesta fysiologiseen prosessiin, joka tunnetaan nimellä lihasproteiinisynteesi (Muscle Protein Synthesis, MPS). elimistösi korjaa ja rakentaa uudestaan lihaskudoksia MPS:n avulla.

Lihaksesi koostuvat proteiineista, jotka ovat jatkuvassa muutostilassa. Jokapäiväisen elämän fyysiset rasitukset – intensiivisestä harjoittelusta leppoisaan kävelyyn – hajottavat osan näistä proteiineista, joita kehosi on puolestaan korjattava.

Vastauksena elimistösi käyttää ravinnostasi peräisin olevia aminohappoja syntetisoidakseen uusia lihasproteiineja, jotka korvaavat vanhat, hajonneet proteiinit. Tutkimukset osoittavat, että aminohapot ovat MPS:n suoria säätelijöitä – mitä enemmän aminohappoja elimistölläsi on käytettävissäsi, sitä korkeammalla tasolla proteiinisynteesi on.(3)

Riittävä ravintoproteiinien saanti on välttämätöntä lihaksiesi yleisen terveyden ylläpitämiseksi. Ilman riittäviä aminohappoja ruokavaliossasi elimistösi ei pysty riittävästi korjaamaan ja korvaamaan vaurioituneita lihasproteiineja, mikä ajan myötä johtaa lopulta lihaskatoon.

Proteiinien ruoansulatus

Prosessi, jonka kautta proteiinit muuttuvat aminohapoiksi, alkaa vatsassasi, jossa ruoansulatusentsyymi pepsiini alkaa hajottaa peptidisidoksia, jotka pitävät jokaisen proteiinimolekyylin sidottuna yhteen.(4)

Kun sidokset ovat täysin liuenneet, jäljelle jäävät niin sanotut polypeptidit, jotka ovat toisiinsa kytkeytyneitä aminohappoketjuja.(5) Sieltä nämä polypeptidit kulkeutuvat ohutsuoleen, jossa ne sulatetaan edelleen.

Ohutsuoleen päästyään ylimääräiset ruoansulatusentsyymit (trypsiini, karboksipeptidaasi ja kymotrypsiini) ryhtyvät hajottamaan polypeptidejä yksittäisiksi aminohapoiksi.(6)

Proteiinien imeytymisen ymmärtäminen

Proteiinien imeytyminen tapahtuu viime kädessä ohutsuolessa, jossa aminohapot lopulta imeytyvät ohutsuolta reunustaviin soluihin.(7)

Kun haiman entsyymit hajottavat polypeptidit yksittäisiksi aminohapoiksi, ne ovat lopulta tarpeeksi pieniä läpäistääkseen suolen seinämän ja päästäkseen verenkiertoon, josta ne pääsevät kulkeutumaan koko elimistöön.

Proteiinien imeytymisen ajoitus

Proteiinien – ja viime kädessä aminohappojen – imeytymisaika vaihtelee huomattavasti proteiinilähteittäin.(8) Jotkin proteiinit imeytyvät nopeasti ruoansulatuskanavassa, kun taas toisentyyppisten polypeptidien hajoaminen ja hyödyntäminen elimistössä kestää paljon kauemmin.

Vastaanotetaan esimerkiksi kaksi erilaista maitopohjaista proteiinia. Boirie et al. tutkivat vuonna 1997 tehdyssä tutkimuksessa hera- ja kaseiiniproteiinien – maidossa olevien kahden proteiinityypin – imeytymisajankohdan eroja.

Tutkijat havaitsivat lopulta, että osallistujien aminohappopitoisuudet kohosivat nopeasti heraproteiinilla: ne nousivat 100 minuutin kuluessa nauttimisesta ja palasivat lähtötasolle 300 minuutin kuluessa. 9.

Kaseiiniproteiini sitä vastoin imeytyi paljon hitaammin, ja osallistujien aminohappopitoisuudet pysyivät koholla vielä reilusti 300 minuuttia aterian jälkeen.

Tämä johtuu siitä, että ohutsuolen kolme eri aluetta (ensimmäinen osa: pohjukaissuoli, toinen osa: jejunum, kolmas osa: ileum) imevät eri proteiinityyppejä eri nopeudella.

Esimerkiksi herahydrolysaatin, soijahydrolysaatin, hera-isolaatin ja heratiivisteen on osoitettu imeytyvän ohutsuolen ensimmäisessä osassa, joten ne imeytyvät nopeimmin. Kananmunaproteiinin imeytyminen sen sijaan kestää kauemmin, ja se imeytyy lopulta jejunumiin.(10)

Viime kädessä, jos proteiinia ei ole sulatettu ja imeytynyt siihen mennessä, kun se poistuu ileumista ja siirtyy paksusuoleen, se ei enää imeydy verenkiertoon. Paksusuolen bakteerit käyttävät jäljelle jääneet jäännökset jätteiden (uloste ja kaasu) tuottamiseen.

Aika eri proteiinien imeytymiseen

• Whey-isolaatti: 60-90 min
• Whey-konsentraatti: 2-3 tuntia
• Kaseiini: 3-4 tuntia
• Soija: 3-4 tuntia
• Muna: 3-4 tuntia

Mikä vaikuttaa proteiinin imeytymisnopeuteen?

Proteiinin aminohappokoostumus vaikuttaa imeytymisnopeuteen, sillä tietyntyyppiset aminohapot imeytyvät helpommin kuin toiset.

Tämän lisäksi tutkimukset osoittavat, että myös proteiinin aminohappoketjun pituus vaikuttaa imeytymiseen, sillä pitkäketjuisten peptidien hajoaminen ja imeytyminen kestää huomattavasti kauemmin kuin lyhytketjuisten peptidien.(11)

Kuten alla olevasta taulukosta näet, jokaisella proteiinityypillä on erilainen imeytymisnopeus. Joillakin proteiinityypeillä, kuten heralla, on suhteellisen korkea imeytymisnopeus, kun taas toiset proteiinit, kuten kananmunaproteiini, imeytyvät vain pieniä määriä tunnin välein.

Proteiinilähde	Imeytymisnopeus (grammaa tunnissa)
Vehnäisolaatti	8-…10
Vapaat aminohapot	7
Kaseiini	6.1
Soijaisolaatti	3.9
Maitoeriste	3.5
Munaproteiini kypsennetty	2.8
Munaproteiini raakana	1.3

Voitko lisätä proteiinin imeytymistä?

Sulatusentsyymejä on rutiininomaisesti lisätty heraproteiinilisiin, koska hera sisältää luonnostaan monimutkaista sokeria (laktoosia), jota monien ihmisten on vaikea sulattaa. Jos sinulta puuttuu laktaasientsyymi, heran nauttiminen ilman lisättyjä entsyymejä voi aiheuttaa turvotusta, löysiä ulosteita ja kaasuja.

Herakonsentraatista poiketen hera-isolaatista laktoosi on poistettu puhdistusprosessin aikana. Useimmat valmistajat eivät tämän vuoksi lisää ruoansulatusentsyymejä isolaatti- tai hydrolysaattivalmisteisiinsa.

Mutta lisäetuna proteolyyttisten entsyymien sisällyttämisestä heran isolaattiin ja konsentraattiin on, että se lisää imeytymisnopeutta ja -määrää. Itse asiassa sen on osoitettu lisäävän imeytymistä jopa kolminkertaisesti.

Protein Bioavailability (Proteiinien laadun arviointi imeytymisen jälkeen)

Kuinka paljon proteiinia elimistösi todellisuudessa käyttää uuden kudoksen muodostamiseen sen jälkeen, kun ruoansulatus on tapahtunut, vaihtelee myös proteiinista toiseen, joidenkin proteiinien ollessa laadukkaampia kuin toisten. Tutkijat käyttävät useita eri menetelmiä proteiinin laadun mittaamiseen, mutta yksi yleisimmistä on biosaatavuus.

Proteiinin biosaatavuus perustuu proteiinin biologiseen arvoon, joka on mittaus siitä, kuinka tehokkaasti elimistösi käyttää tietynlaista ravintoproteiinia. Siinä verrataan sitä, kuinka paljon elimistösi absorboi typpeä tietyntyyppisestä proteiinista siihen, kuinka paljon sitä todella käytetään uuden kudoksen muodostamiseen.

Asteikko vaihtelee 0-100 %:n välillä kokonaisille elintarvikkeille, mutta jotkin jalostetut elintarvikkeet, kuten heraproteiini, ylittävät tämän vaihteluvälin.(12)

Seuraavassa luettelossa on lueteltu useiden eri proteiinilähteiden biologinen hyötyosuus. Korkea biologinen arvo liittyy runsaaseen ja tasapainoiseen aminohappoprofiiliin, kun taas matala arvo tarkoittaa heikompilaatuista proteiinia.

Yleisesti eläinperäisillä proteiineilla on yleensä korkeampi biologinen arvo verrattuna kasviperäisiin lähteisiin, jotka eivät monissa tapauksissa sisällä kaikkia yhdeksää välttämätöntä aminohappoa.(13)

Proteiinilähde	Biosaatavuusindeksi
Whey-proteiini-isolaattisekoitukset	100-159
Maitotiiviste	104
Munanmuna	100
Lehmänmaito	91
Munanvalkuainen	88
Kala	83
Karjanliha	80
Kana	79
Kaseiini	77
Riisi	74
Soija	74
Vehnä	54
Pavut	49
Pähkinät	43

• 2. ”Valkuainen – mikä on parasta?” Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.
  3. ”Dietary Protein and Nitrogen Utilization” Tome, D., Bos, C. The Journal of Nutrition. Jul. 2000.
  4. ”Contemporary Issues in Protein Requirements and Consumption for Resistance Trained Athletes” Wilson, J., Wilson, G.J. Journal of the International Society of Sports Nutrition. Jun. 2006.
  5. ”protein digestion and amino acid and peptide absorption” Silk, D.B., Grimble, G.K.,Rees, R. G. Proceedings of the Nutrition Society. Feb. 1985.
  6. ”Digestion and Absorption of Dietary Protein” Erickson, R.H., Kim, Y.S. Annual Review of Medicine. Feb. 1990.
  7. ”Protein digestion and absorption in human thin intestine” Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterology. Jun. 1979.
  8. ”Protein digestion and absorption in human thin intestine” Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterology. Jun. 1979.
  9. ”The rate of protein digestion affects protein gain differentlyduring aging in humans” Dangin, M., Guillet, C., Garcia-Rodenas, C., Gachon, P., Bouteloup-Demange, C., Reiffers-Magnani, K., Fauquant, J., D., F., Ballevere, O., B., Beaufrere, B. Journal of Physiology. Mar. 2003.
  10. ”Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion” Biorie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M.P., Maubois, J.L., Beaufrere, B. PNAS. Apr. 1997.
  11. ”Effect of Peptide Chain Length on Absorption of Egg Protein Hydrolysates in the Normal Human Jejunum” (Peptidiketjun pituuden vaikutus munaproteiinihydrolysaattien imeytymiseen ihmisen normaalissa jänteessä) Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  12. ”Peptidiketjun pituuden vaikutus munaproteiinihydrolysaattien imeytymiseen normaalissa ihmisen jejunumissa” Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  13. ”Proteiini – mikä on paras?” ”Proteiini – mikä on paras?” Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.
  14. ”Proteiini – mikä on parasta?” Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.