A tripszin specifikusan hasít peptidkötéseket a lizin és argininin maradékok C-terminális oldalán, kivéve az -Arg-Pro- és -Lys-Pro- kötéseket, amelyek általában ellenállnak a proteolízisnek. Itt beszámolunk a -Lys-Pro- triptikus hasadás bizonyítékáról a módosított oligotuftsin-származékokban, Ac-4-NH2) (1), nagyfelbontású tömegspektrometria és HPLC mint a proteolitikus reakciók elemzésének elsődleges módszerei segítségével. A -Lys-Pro- kötések proteolitikus érzékenysége erősen függött a kísérő maradékoktól, és a peptidgerinc rugalmassága előfeltétele lehet ennek a szokatlan hasadásnak. Míg az 1-ben a -Lys-Gly- kötések gyorsan hasadtak, ezeknek a Lys-maradékoknak a módosítása egy ß-amyloid(4-10) epitóp rögzítésével -Lys(X)-Gly-származékokat eredményezve megakadályozta e kötés hasadását, és biztosította a -Lys-Pro- kötések tripszin általi hasítását, a lebontás útja pedig független volt a Lys-Nε-oldalláncok típusától (acetilcsoport, aminosav, peptid). A Lys-maradványok Ala-val való helyettesítése a P′2 pozíciókban csökkentette a tripszin hasítást, míg a terjedelmes oldalláncú Thr helyettesítése a P2 pozíciókban erősen növelte a -Lys-Pro- kötések hasítását. A módosított oligotuftsin-származékok cirkuláris dichroizmus (CD) adatai összhangban vannak a peptidgerinc fokozott rugalmasságával, ami a -Lys-Pro- kötések hasítására való fokozott érzékenység előfeltétele. Ezek az oligotuftsin-származékokról kapott eredmények hatással lehetnek a specifikus konformációs előfeltételeket igénylő célpeptidek proteolitikus lebontására. Copyright © 2007 European Peptide Society és John Wiley & Sons, Ltd.
.