ほとんどのレクチンは非酵素的な作用で、非免疫的なものである。 レクチンは自然界に普遍的に存在する。 レクチンは、可溶性糖質、あるいは糖タンパク質や糖脂質の一部である糖鎖部分に結合する。
動物における機能編集
レクチンは、細胞接着の調節から糖タンパク質の合成、血液中のタンパク質量の調節まで、動物において多くの異なる生物学的機能を担っている。 哺乳類肝細胞の表面には、ガラクトース残基を特異的に認識するレクチンが存在する。 また、マンノース6-リン酸を含む加水分解酵素を認識するレクチンもあり、これらのタンパク質はリソゾームへ送られる。 また、レクチンは、病原体にのみ存在する糖鎖や、宿主細胞には存在しない糖鎖を認識し、免疫系で重要な役割を果たすことが知られている。 例えば、レクチン補体活性化経路やマンノース結合レクチンなどである。
植物における機能編集
植物におけるレクチン（マメ科レクチン）の機能はまだ不明である。 かつては根粒菌の結合に必要だと考えられていたが、レクチンノックアウトのトランスジーン研究により、この提案された機能は否定された。
植物の種子中のレクチン濃度が高いことは、成長とともに減少し、植物の発芽やおそらく種の生存そのものに関与していることが示唆された。 また、寄生虫の細胞表面にある糖タンパク質と結合することも機能として考えられている。 いくつかの植物レクチンは、アデニン、オーキシン、サイトカイニン、インドール酢酸などの主に疎水性の非糖質リガンドや、水溶性のポルフィリンを認識することが分かっている。 これらの分子の中には植物ホルモンとして機能するものもあり、これらの相互作用は生理的に重要であることが示唆されている。 レクチンは、赤血球を凝集させるという点では抗体と似ているが、免疫系が産み出すものではない。 レクチンの毒性は、レクチンを多く含む食品の摂取によって確認されており、下痢、吐き気、腹部膨満感、嘔吐、さらには（リシンのように）死に至ることもある。 豆類の種子には、赤血球凝集素活性と呼ばれる高いレクチン活性を持つものが多く含まれていることが証明されている。 大豆は最も重要な穀物マメ科作物であり、その種子には大豆レクチン（ダイズアグルチニン、SBA）が高い活性を有している。 SBAは小腸の代謝を阻害し、小腸遠位部のブラシボーダー表面に結合するレクチンの能力によって小腸の絨毛を損傷することができる。 レクチンの毒性は加熱処理により軽減されるが、植物レクチンの中には熱に強いものがあるため、低温や不十分な調理では毒性が完全に消失しない場合がある。 (また、レクチンは腸の刺激や粘液の過剰分泌を引き起こし、腸管壁の吸収力を低下させる可能性がある。