Function
Basic immunoglobulin Structure and Function
抗体あるいは免疫グロブリンは軽鎖と重鎖が2つずつ軽-重-軽の構造配列で存在します。 重鎖はクラスによって異なる。 重鎖は、細胞内受容体との結合能などの生体機能を担うFc領域と、抗原結合部位のあるFab領域から構成されている。 鎖はドメインと呼ばれる領域に折り畳まれている。 重鎖にはクラスによって4つまたは5つのドメインがあり、軽鎖には2つのドメインがある。 抗原結合部位は超可変領域(HRR)に存在する。 軽鎖と重鎖のVドメインには、それぞれ3つのHRRが存在する。 これらは、各モノマーの先端に2つの抗原結合部位を形成する領域に折り畳まれている。 すべての抗体は、補体系の活性化、微生物のオプソニン化により貪食されやすくする、粘膜表面への微生物の付着防止、毒素やウイルスの中和など、一つ以上の機能（二重機能）を示す。
免疫グロブリンM
IgMの分子量は970Kd、平均血清濃度は1.5mg／mlである。 主に感染性物質や抗原に対する一次免疫応答で産生される。 5量体であり、補体系の古典的経路を活性化する。 IgMは強力な凝集素とみなされ（例えば、B型血液に存在する抗Aイソ凝集素、A型血液に存在する抗Bイソ凝集素）、IgMの単量体はB細胞受容体（BCR）として利用されている。
免疫グロブリンG
IgGは単量体で分子量約146 Kd、血中濃度は9.0 mg/mL である。 IgGは、2本のL鎖と2本のH鎖がジスルフィド結合した2価の抗原結合部位を持っていると言われています。 IgGは、主に病原体に対する二次免疫応答で合成される。 IgGは補体系の古典的経路を活性化することができ、また、高い防御能を有する。 IgGには、IgG1、IgG2、IgG3、IgG4という4つのサブクラスがある。 IgG1は全IgGの約65%を占める。 IgG2は、カプセル化された細菌に対する重要な宿主防御を形成している。 IgGは、そのFc部分が胎盤表面に存在する受容体と結合することにより、胎盤を通過する唯一の免疫グロブリンであり、新生児を感染症から保護する。 IgGは新生児に最も多く存在する抗体である。
免疫グロブリンA
IgAは、単量体（血清）と二量体（分泌）の2種類の分子構造で出現する。 血清IgAの分子量は160Kdで、血清濃度は3mg/mLである。 分泌型IgA（sIgA）は分子量385Kdで、血清中の平均濃度は0.05mg/mLである。 分泌物中の主要な抗体であるIgAは、唾液、涙、初乳、腸管、生殖器、呼吸器の分泌物に含まれる。
粘膜では二量体（分泌時にはJ鎖）として現れ、呼吸器、消化器、生殖器系の上皮表面を保護する役割を担っている。 IgAは分泌成分を持ち、酵素による消化を防ぐ。 補体系の活性化の代替経路を活性化する。
免疫グロブリンE
IgEは、単量体である。 分子量188Kdで、血清中濃度は0.00005mg/mLです。 寄生虫から身を守るほか、肥満細胞や好塩基球の高親和性受容体に結合し、アレルギー反応を引き起こす。 IgEは、Strongyloides stercoralis、Trichinella spiralis、Ascaris lumbricoides、Necator americanusおよびAncylostoma duodenaleなどの寄生虫感染に対する最も重要な宿主防御因子とみなされています。 IgDは血清中に0.03 mg/mLと微量に存在し、病原体に対する機能は不明である。 BCRと見なされている。 免疫グロブリンは、単核球、マスト細胞、好中球、ナチュラルキラー細胞、好酸球に発現する受容体と相互作用することにより、様々な機能を発揮することが期待されている。 ここでも、これらの受容体との結合が免疫グロブリンの機能にとって不可欠である。 免疫グロブリンは、細菌の貪食（オプソニン化）、肥満細胞の脱顆粒（I型過敏症やアレルギー反応に見られる）、腫瘍の殺傷、マクロファージや樹状細胞などの抗原提示細胞の活性化などの活動を促進し、Tリンパ球に抗原を提示して細胞性および液性免疫応答を発生させる。
免疫グロブリンの遺伝子
免疫システムは、プラズマ細胞によって生成する免疫グロブリンで膨大な多様性を生成して多くの抗原に対する応答することができます。 VおよびJ遺伝子セグメントは、免疫グロブリン軽鎖をコードしている。 上記の遺伝子に加え、D遺伝子セグメントが重鎖をコードしている。 このような免疫グロブリンの特異性の大きな多様性を生み出すメカニズムとして、体細胞突然変異（抗原刺激後に免疫グロブリン重鎖・軽鎖遺伝子が構造変化を起こす）、生殖細胞における複数のV領域遺伝子の存在（多数のV遺伝子とJ・Dセグメントの組み換えにより抗体の多様性も生じる）などが挙げられる。 また、遺伝子変換、組み換えの不正確さ、ヌクレオチドの付加、重・軽鎖の取り合わせなども、免疫グロブリン分子の多様性に寄与している
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