トリプシンはリジンおよびアルギニン残基のC端側のペプチド結合に特異的に切断する． ただし、-Arg-Pro-と-Lys-Pro-結合は通常、タンパク質分解に抵抗性である。 ここでは、修飾オリゴフツシン誘導体であるAc-4-NH2）（1）の-Lys-Pro-トリプシン切断の証拠を、高分解能質量分析とHPLCを主要なタンパク質分解反応の分析方法として報告した。 Lys-Pro-結合のタンパク質分解感受性は隣接する残基に強く依存し、ペプチド骨格の柔軟性がこの特異な切断の前提条件である可能性が示された。 1の-Lys-Gly-結合は速やかに切断されるが、これらのLys残基にβ-アミロイド（4-10）エピトープを結合させて-Lys（X）-Gly誘導体を得ると、この結合の切断が妨げられ、Lys-Pro-結合のトリプシン切断が起こる。この分解経路は、Lys-N-ε側鎖（アセチル基、アミノ酸、ペプチド）の種類に依存しなかった。 P2位のLys残基をAlaに置換するとトリプシン切断が減少し、P2位の嵩高い側鎖Thrに置換すると-Lys-Pro-結合の切断が強く促進されることがわかった。 円偏光二色性（CD）データは，Lys-Pro-結合の開裂感受性を高めるための必要条件であるペプチド骨格の柔軟性の向上と一致した。 オリゴタフシン誘導体で得られたこれらの結果は，特定のコンフォメーションの前提条件を必要とする標的ペプチドのタンパク質分解に示唆を与えるかもしれない． 著作権 © 2007 European Peptide Society and John Wiley & Sons, Ltd.
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