De meeste lectines zijn niet-enzymatisch in werking en niet-immuun van oorsprong. Lectinen komen overal in de natuur voor. Zij kunnen zich binden aan een oplosbaar koolhydraat of aan een koolhydraatgedeelte dat deel uitmaakt van een glycoproteïne of glycolipide. Zij agglutineren bepaalde dierlijke cellen en/of slaan glycoconjugaten neer.
Functies bij dierenEdit
Lectines vervullen bij dieren veel verschillende biologische functies, van de regulering van celadhesie tot glycoproteïnesynthese en de controle van het eiwitgehalte in het bloed. Zij kunnen ook oplosbare extracellulaire en intercellulaire glycoproteïnen binden. Sommige lectines worden aangetroffen op het oppervlak van levercellen van zoogdieren die specifiek galactoseresiduen herkennen. Aangenomen wordt dat deze receptoren op het celoppervlak verantwoordelijk zijn voor de verwijdering van bepaalde glycoproteïnen uit de bloedsomloop.Een andere lectine is een receptor die hydrolytische enzymen herkent die mannose-6-fosfaat bevatten, en deze proteïnen tot doelwit maakt voor aflevering aan de lysosomen. Het is ook bekend dat lectines een belangrijke rol spelen in het immuunsysteem door koolhydraten te herkennen die uitsluitend voorkomen op pathogenen, of die ontoegankelijk zijn op gastheercellen. Voorbeelden zijn de lectine complement activeringsroute en mannose-bindend lectine.
Functies in plantenEdit
De functie van lectines in planten (peulvruchten lectine) is nog steeds onzeker. Ooit werd gedacht dat ze noodzakelijk waren voor de binding van rhizobia, maar deze voorgestelde functie werd uitgesloten door lectine-knockout transgene studies.
De grote concentratie lectines in plantenzaden neemt af met de groei, en suggereert een rol bij de kieming van de plant en misschien bij het overleven van het zaad zelf. Ook het binden van glycoproteïnen op het oppervlak van parasitaire cellen wordt als een functie verondersteld. Verscheidene planten lectines blijken niet-koolhydraat liganden te herkennen die hoofdzakelijk hydrofoob van aard zijn, met inbegrip van adenine, auxines, cytokinine en indoolazijnzuur, alsmede wateroplosbare porfyrines. Er is gesuggereerd dat deze interacties fysiologisch relevant kunnen zijn, aangezien sommige van deze moleculen als fytohormonen fungeren. zijn een andere belangrijke familie van eiwit-ANC’s, die specifieke suikerbindende proteïnen zijn met omkeerbare koolhydraatbindende activiteiten. Lectines zijn vergelijkbaar met antilichamen in hun vermogen rode bloedcellen te agglutineren; lectines zijn echter niet het product van het immuunsysteem. De toxiciteit van lectines is vastgesteld door de consumptie van voedsel met een hoog gehalte aan lectines, wat kan leiden tot diarree, misselijkheid, een opgeblazen gevoel, braken en zelfs de dood (zoals bij ricine). Van vele zaden van peulvruchten is bewezen dat zij een hoge lectineactiviteit, hemagglutinerende activiteit genoemd, bevatten. Soja is het belangrijkste zaadgewas van peulvruchten, waarvan de zaden een hoge activiteit van sojalecines (soja-agglutinine of SBA) bevatten. SBA kan het metabolisme van de dunne darm verstoren en de dunne darmvlokken beschadigen via het vermogen van lectines om zich te binden aan borstelgrensoppervlakken in het distale deel van de dunne darm. Hittebehandeling kan de toxiciteit van lectines verminderen, maar bij lage temperatuur of onvoldoende verhitting kan hun toxiciteit niet volledig verdwijnen, aangezien sommige plantaardige lectines resistent zijn tegen hitte. (Aangenomen wordt dat het te weinig koken van rode kidneybonen de toxiciteit verhoogt.) Bovendien kunnen lectines leiden tot irritatie en overmatige afscheiding van slijm in de darmen, waardoor de absorptiecapaciteit van de darmwand wordt aangetast.