Alai

CK-MM Human Skeletal Muscle Immunopure

CK-.MM Human Skeletal Muscle Purified

EC 2.7.3.2

Kinaza kreatynowa jest również czasami nazywana fosfokinazą kreatynową, fosfotransferazą kreatynową, CPK lub po prostu CK. Wszystkie izoenzymy CK katalizują fosforylację kreatyny, tworząc fosfokreatynę. Bardzo wysoki poziom CK występuje w mięśniach szkieletowych, głównie w formie MM. Fosfokreatyna jest wykorzystywana jako system magazynowania energii w tkance mięśniowej, a CK służy do katalizowania reakcji odwrotnej: Szybkie tworzenie ATP z fosfokreatyny i ADP, gdy ATP jest potrzebne tkance1.

CK jest enzymem dimerycznym. Istnieją dwa wspólne produkty genowe, jeden kodujący podjednostkę B (nazwaną tak ze względu na jej przewagę w mięśniach), a drugi podjednostkę B (nazwaną tak ze względu na jej przewagę w tkance mózgowej). Trzy powszechnie występujące formy aktywnej CK obejmują dwa homodimery i jeden heterodimer. Pierwszy homodimer (CK-1) składa się z dwóch podjednostek B i jest określany jako CKBB. Drugi ma dwie podjednostki M i jest określany jako CKMM (CK-3). Heterodimer ma po jednej z każdej podjednostki i jest określany jako CKMB (CK-2)2. Istnieje trzeci produkt genu, który skutkuje mitochondrialną formą CK.

CKMM jest bardzo ważnym składnikiem aktywnych mięśni i wykazano, że wzrasta przy długotrwałym wysiłku fizycznym3. Ponadto, podczas pomiaru całkowitej CK lub tylko CK w surowicy w normalnej surowicy, tak naprawdę mierzona jest CKMM, ponieważ stanowi ona znaczną większość aktywności CK normalnie występującej w surowicy zdrowych osób dorosłych4,5. Znaczne poziomy aktywności CKMM występują również w mięśniu sercowym i dlatego duży wzrost całkowitej CK był kiedyś używany jako narzędzie w diagnostyce ostrego zawału mięśnia sercowego (AMI)6. Po wyjaśnieniu izoenzymów CK i udostępnieniu testów na obecność izoenzymów, CKMB szybko stała się markerem z wyboru dla AMI, ustępując jedynie troponinom sercowym. Jednak tam, gdzie CKMM (zwykle mierzona jako całkowita CK) nadal odgrywa ważną rolę, jest patologia mięśni szkieletowych, w tym diagnostyka, monitorowanie i ocena stanu nosicielstwa dystrofii mięśniowej7,8,9. CKMM odgrywa również użyteczną rolę w diagnostyce, prognozowaniu i monitorowaniu leczenia chorób mięśni, takich jak zapalenie wielomięśniowe, zapalenie skórno-mięśniowe oraz w wykluczaniu innych, takich jak polimialgia reumatyczna10-13.

Nie istnieją użyteczne zmiany spektrofotometryczne, które zachodzą podczas reakcji CK, ale bardzo powszechnym sposobem pomiaru aktywności CK jest sprzężenie produkcji ATP w reakcji odwrotnej z glukozą i heksokinazą, w wyniku której powstaje glukozo-6-fosforan, który jest następnie sprzężony z jego reakcją dehydrogenazy (katalizowaną przez G6PDH), która wykorzystuje NADP, którego redukcja może być monitorowana przez wzrost absorbancji przy długości fali 340 nm. Izoenzymy CK mają różne punkty izoelektryczne i dlatego mogą być łatwo rozróżniane i oznaczane ilościowo za pomocą elektroforezy przy użyciu chromogennych barwników substratowych.

.