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Il ruolo delle proteine nel corpo umano

Le proteine sono composti azotati che svolgono diversi ruoli nel corpo umano. Oltre a servire come elemento strutturale primario dei tessuti del tuo corpo – in particolare del tessuto muscolare – le proteine svolgono anche un ruolo importante nella sintesi di numerosi ormoni, enzimi e neurotrasmettitori. (1)

Per utilizzare le proteine che provengono dalla tua dieta, il tuo corpo deve scomporle nella loro forma più elementare – gli aminoacidi (AA). Gli AA sono noti come gli elementi costitutivi delle proteine e sono in definitiva ciò che si ottiene dopo tutto ciò che è stato detto e fatto.(2)

Mentre possono avere una serie di lavori importanti, gli aminoacidi sono forse meglio conosciuti per il loro stretto coinvolgimento nel processo fisiologico noto come sintesi proteica muscolare (MPS). è attraverso MPS che il corpo ripara e ricostruisce i tessuti muscolari.

I tuoi muscoli sono fatti di proteine, che sono costantemente in uno stato di flusso. I fattori di stress fisico della vita quotidiana – da un allenamento intenso a una piacevole passeggiata – rompono alcune di queste proteine, che, a loro volta, devono essere riparate dal tuo corpo.

In risposta, il tuo corpo usa gli aminoacidi della tua dieta per sintetizzare nuove proteine muscolari che sostituiranno quelle vecchie e distrutte. La ricerca dimostra che gli aminoacidi sono regolatori diretti del MPS – più aminoacidi il tuo corpo ha a disposizione, più alti saranno i tuoi livelli di sintesi proteica.(3)

Un adeguato apporto di proteine alimentari è essenziale per mantenere la salute generale dei tuoi muscoli. Senza abbastanza aminoacidi nella tua dieta, il tuo corpo non sarà in grado di riparare e sostituire adeguatamente le proteine muscolari danneggiate, il che, nel tempo, porta alla perdita muscolare.

Digestione delle proteine

Il processo attraverso il quale le proteine vengono convertite in aminoacidi inizia nello stomaco, dove l’enzima digestivo pepsina inizia a rompere i legami peptidici che tengono insieme ogni molecola proteica.(4)

Dopo che i legami sono completamente sciolti, rimangono i cosiddetti polipeptidi, che sono catene di amminoacidi collegati tra loro.(5) Da lì, questi polipeptidi viaggiano verso l’intestino tenue per essere ulteriormente digeriti.

Una volta nell’intestino tenue, altri enzimi digestivi (tripsina, carbossipeptidasi e chimotripsina) si mettono al lavoro per scomporre i polipeptidi in singoli aminoacidi.(6)

Comprendere l’assorbimento delle proteine

L’assorbimento delle proteine avviene infine nell’intestino tenue, dove gli amminoacidi vengono infine assorbiti dalle cellule che lo rivestono.(7)

Dopo che gli enzimi pancreatici scompongono i polipeptidi in singoli aminoacidi, questi sono finalmente abbastanza piccoli da passare attraverso la parete intestinale ed entrare nel flusso sanguigno, dove possono essere trasportati in tutto il corpo.

Tempo di assorbimento delle proteine

Il tempo necessario alle proteine – e in definitiva agli aminoacidi – per essere assorbiti varia significativamente da fonte proteica a fonte proteica.(8) Alcune proteine vengono assorbite rapidamente nel tratto gastrointestinale, mentre altri tipi di polipeptidi impiegano molto più tempo per essere scomposti e utilizzati dall’organismo.

Prendiamo ad esempio due diversi tipi di proteine a base di latte. Boirie et al. hanno esaminato le differenze nei tempi di assorbimento tra le proteine del siero e della caseina – i 2 tipi di proteine presenti nel latte – in uno studio del 1997.

I ricercatori hanno infine scoperto che le concentrazioni di aminoacidi dei partecipanti sono diventate elevate rapidamente con la proteina del siero di latte, aumentando entro 100 minuti dopo il consumo e tornando alla linea di base entro 300 minuti.(9)

Inversamente, la proteina della caseina è stata assorbita a un ritmo molto più lento, con le concentrazioni di aminoacidi dei partecipanti che rimangono elevate ben dopo 300 minuti dal pasto.

Questo perché le tre diverse regioni dell’intestino tenue (prima parte: duodeno, seconda parte: digiuno, terza parte: ileo) assorbono diversi tipi di proteine a tassi diversi.

Per esempio, è stato dimostrato che l’idrolizzato di siero di latte, l’idrolizzato di soia, l’isolato di siero di latte e il concentrato di siero di latte vengono assorbiti nella prima parte dell’intestino tenue, quindi sono assorbiti più velocemente. La proteina dell’uovo, invece, impiega più tempo per essere assorbita, finendo per essere assorbita nel digiuno.(10)

In definitiva, se la proteina non è stata digerita e assorbita quando lascia l’ileo ed entra nel colon, non sarà più assorbita nel sangue. I resti avanzati vengono poi utilizzati dai batteri del colon per produrre rifiuti (feci e gas).

Tempo di assorbimento delle diverse proteine

• Isolato di formaggio: 60-90 min
• Concentrato di formaggio: 2-3 ore
• Caseina: 3-4 ore
• Soy: 3-4 ore
• Ovo: 3-4 ore

Cosa influenza il tasso di assorbimento di una proteina?

La composizione degli aminoacidi di una proteina influenza il tasso di assorbimento, e alcuni tipi di aminoacidi vengono assorbiti più facilmente di altri.

Inoltre, la ricerca dimostra che anche la lunghezza della catena aminoacidica della proteina influisce sull’assorbimento, con peptidi a catena lunga che impiegano molto più tempo per essere scomposti e assorbiti rispetto a quelli a catena corta.(11)

Come si può vedere nel grafico sottostante, ogni tipo di proteina ha un diverso tasso di assorbimento. Alcuni tipi di proteine, come il siero di latte, hanno un tasso di assorbimento relativamente alto, mentre altre proteine, come quelle dell’uovo, vengono assorbite solo in piccole quantità ogni ora.

Fonte di proteine	Tasso di assorbimento (grammi per ora)
Isolato di siero di latte	8-10
Aminoacidi liberi	7
Caseina	6.1
Isolato di soia	3.9
Isolato di latte	3.5
Proteine delle uova cotte	2.8
Uova crude	1.3

Si può aumentare l’assorbimento delle proteine?

Gli enzimi digestivi sono stati aggiunti di routine agli integratori di proteine del siero di latte perché il siero contiene naturalmente uno zucchero complesso (lattosio) che molte persone hanno difficoltà a digerire. Se ti manca l’enzima lattasi, consumare siero di latte senza enzimi aggiunti può produrre gonfiore, feci molli e gas.

Al contrario del siero di latte concentrato, il siero di latte isolato ha il lattosio rimosso durante il processo di purificazione. La maggior parte dei produttori non aggiunge enzimi digestivi alle loro formulazioni di isolato o idrolizzato per questo motivo.

Tuttavia, un ulteriore vantaggio dell’inclusione di enzimi proteolitici nel siero di latte isolato e concentrato è che aumenta il tasso e la quantità di assorbimento. Infatti, è stato dimostrato che aumenta l’assorbimento fino a 3 volte.

Biodisponibilità delle proteine (Valutazione della qualità delle proteine dopo l’assorbimento)

La quantità di proteine che viene effettivamente utilizzata dal corpo nella formazione di nuovi tessuti dopo la digestione varia anche da proteina a proteina, e alcune proteine sono di qualità superiore rispetto ad altre. Gli scienziati usano diversi metodi per misurare la qualità di una proteina, ma uno dei più comuni è la biodisponibilità.

La biodisponibilità di una proteina si basa sul suo valore biologico, che è una misura di quanto efficientemente il tuo corpo usa un tipo specifico di proteina alimentare. Mette a confronto la quantità di azoto che il tuo corpo assorbe da un particolare tipo di proteina con quella che viene effettivamente utilizzata nella formazione di nuovi tessuti.

La scala va da 0 a 100% per gli alimenti interi, tuttavia, alcuni alimenti raffinati, come le proteine del siero di latte, superano questo intervallo.(12)

La seguente lista include la biodisponibilità di una serie di diverse fonti proteiche. Un alto valore biologico è associato a un profilo aminoacidico ricco e ben bilanciato, mentre un valore basso denota una proteina di qualità inferiore.

In generale, le proteine di origine animale hanno in genere valori biologici più alti rispetto alle fonti vegetali, che in molti casi non contengono tutti i 9 aminoacidi essenziali.(13)

Fonte proteica	Indice di biodisponibilità
Miscele di proteine isolate del formaggio	100-159
Concentrato di formaggio	104
Uovo intero	100
Latte di mucca	91
Bianco d’uovo	88
Pesce	83
Beef	80
Pollo	79
Caseina	77
Riso	74
Soia	74
Grano	54
Fagioli	49
Noccioline	43

• 1. “Proteine – Qual è meglio?” Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.
  2. “Proteine alimentari e utilizzo dell’azoto” Tome, D., Bos, C. The Journal of Nutrition. Jul. 2000.
  3. “Contemporary Issues in Protein Requirements and Consumption for Resistance Trained Athletes” Wilson, J., Wilson, G.J. Journal of the International Society of Sports Nutrition. Jun. 2006.
  4. “digestione delle proteine e assorbimento di aminoacidi e peptidi” Silk, D.B., Grimble, G.K.,Rees, R. G. Proceedings of the Nutrition Society. Feb. 1985.
  5. “Digestione e assorbimento delle proteine alimentari” Erickson, R.H., Kim, Y.S. Annual Review of Medicine. Feb. 1990.
  6. “Digestione e assorbimento delle proteine nell’intestino tenue umano” Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterology. Jun. 1979.
  7. “Digestione delle proteine e l’assorbimento nell’intestino tenue umano” Chung, Y.C., Kim, Y.S., Shadchehr, A., Garrido, A., Macgregor, I.L., Sleisenger, M.H. Gastroenterologia. Giu. 1979.
  8. “Il tasso di digestione delle proteine influenza il guadagno di proteine diversamente durante l’invecchiamento negli esseri umani” Dangin, M., Guillet, C., Garcia-Rodenas, C., Gachon, P., Bouteloup-Demange, C., Reiffers-Magnani, K., Fauquant, J., Ballevere, O., Beaufrere, B. Journal of Physiology. Mar. 2003.
  9. “lento e veloce proteine alimentari diversamente modulare accrezione proteica postprandiale” Biorie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M.P., Maubois, J.L., Beaufrere, B. PNAS. Apr. 1997.
  10. “Effetto della lunghezza della catena peptidica sull’assorbimento degli idrolizzati proteici dell’uovo nel digiuno umano normale” Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  11. “Effetto della lunghezza della catena peptidica sull’assorbimento degli idrolizzati proteici dell’uovo nel digiuno umano normale” Grimble, G.K., Rees, R.G., Keohane, P.P., Cartwright, T., Desreumaux, M., Silk, D.B. GASTROENTEROLOGY. Jul. 1986.
  12. “Proteine – Quali sono le migliori?” Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Settembre 2004.
  13. “Proteine – Quali sono le migliori?” Hoffman, J.R., Falvo, M.J. Journal of Sports Science & Medicine. Sep. 2004.