La maggior parte delle lectine sono ad azione non enzimatica e di origine non immunitaria. Le lectine sono presenti in natura in modo ubiquitario. Possono legarsi a un carboidrato solubile o a una parte di carboidrato che fa parte di una glicoproteina o di un glicolipide. Tipicamente agglutinano alcune cellule animali e/o precipitano glicoconiugati.
Funzioni negli animaliModifica
Le lectine servono molte funzioni biologiche diverse negli animali, dalla regolazione dell’adesione cellulare alla sintesi delle glicoproteine e il controllo dei livelli di proteine nel sangue. Possono anche legare glicoproteine extracellulari e intercellulari solubili. Alcune lectine si trovano sulla superficie delle cellule epatiche dei mammiferi che riconoscono specificamente i residui di galattosio. Un’altra lectina è un recettore che riconosce gli enzimi idrolitici contenenti mannosio-6-fosfato e mira a queste proteine per la consegna ai lisosomi. Le lectine sono anche note per svolgere ruoli importanti nel sistema immunitario riconoscendo i carboidrati che si trovano esclusivamente sui patogeni o che sono inaccessibili sulle cellule ospiti. Esempi sono la via di attivazione del complemento della lectina e la lectina legante il mannosio.
Funzioni nelle pianteModifica
La funzione delle lectine nelle piante (lectina di legume) è ancora incerta. Una volta si pensava che fossero necessarie per il legame delle rizobie, questa funzione proposta è stata esclusa attraverso studi di transgene lectin-knockout.
La grande concentrazione di lectine nei semi delle piante diminuisce con la crescita, e suggerisce un ruolo nella germinazione della pianta e forse nella sopravvivenza del seme stesso. Si ritiene anche che il legame delle glicoproteine sulla superficie delle cellule parassitarie sia una funzione. Diverse lectine vegetali sono state trovate per riconoscere ligandi non-carboidrati che sono principalmente di natura idrofobica, tra cui adenina, auxine, citochinina e acido acetico indolico, così come porfirine solubili in acqua. È stato suggerito che queste interazioni possono essere fisiologicamente rilevanti, poiché alcune di queste molecole funzionano come fito-ormoni. sono un’altra grande famiglia di proteine ANCs, che sono specifiche proteine leganti lo zucchero che esibiscono attività leganti i carboidrati reversibili. Le lectine sono simili agli anticorpi nella loro capacità di agglutinare i globuli rossi; tuttavia, le lectine non sono il prodotto del sistema immunitario. La tossicità delle lectine è stata identificata con il consumo di cibo ad alto contenuto di lectine, che può portare a diarrea, nausea, gonfiore, vomito, persino morte (come per la ricina). È stato dimostrato che molti semi di legumi contengono un’alta attività di lectina, chiamata attività emoagglutinante. La soia è la più importante coltura di legumi da granella, i cui semi contengono un’alta attività di lectine di soia (agglutinina di soia o SBA). La SBA è in grado di interrompere il metabolismo dell’intestino tenue e di danneggiare i villi intestinali attraverso la capacità delle lectine di legarsi alle superfici dei bordi delle spazzole nella parte distale dell’intestino tenue. Il trattamento termico può ridurre la tossicità delle lectine, ma la bassa temperatura o una cottura insufficiente possono non eliminare completamente la loro tossicità, poiché alcune lectine vegetali sono resistenti al calore. (Si ritiene che una cottura insufficiente dei fagioli rossi aumenti la tossicità). Inoltre, le lectine possono provocare irritazione e un’eccessiva secrezione di muco nell’intestino, causando una ridotta capacità di assorbimento della parete intestinale.