O-vázané glykany jsou obvykle připojeny k peptidovému řetězci přes serinové nebo threoninové zbytky. O-vázaná glykosylace je skutečnou posttranslační událostí a nevyžaduje konsenzuální sekvenci a pro přenos na protein není nutný žádný oligosacharidový prekurzor. Nejběžnější typ O-vázaných glykanů obsahuje počáteční GalNAc zbytek (nebo Tn epitop), tyto se běžně označují jako glykany mucinového typu. Jiné O-vázané glykany obsahují glukosamin, xylosu, galaktosu, fukosu nebo manosu jako počáteční cukr navázaný na Ser/Thr zbytky. O-vázané glykoproteiny jsou obvykle velké proteiny (>200 kDa), které jsou běžně biantenární s relativně menším větvením než N-glykany. Glykosylace se obvykle vyskytuje ve shlucích s vysokou hustotou a může se na celkové hmotnosti podílet až 50-80 %. O-vázané glykany bývají velmi heterogenní, proto se obecně klasifikují podle struktury jádra. Nedávno se ukázalo, že neprodloužené O-GlcNAc skupiny souvisejí se stavy fosforylace a dynamickým zpracováním souvisejícím s událostmi buněčné signalizace v buňce. O-vázané glykany převažují ve většině sekrečních buněk a tkání. Jsou přítomny ve vysokých koncentracích v zona pelucida obklopující savčí vajíčka a mohou fungovat jako receptory pro spermie (glykoprotein ZP3). O-vázané glykany se také podílejí na krvetvorbě, mechanismech reakce na zánět a tvorbě krevních antigenů ABO.
Prodloužení a ukončení O-vázaných glykanů provádí několik glykosyltransferáz. Jednou z pozoruhodných jaderných struktur je sekvence Gal-b(1-3)GalNAc (jádro 1), která má antigenní vlastnosti. Ukončení O-vázaných glykanů obvykle zahrnuje Gal, GlcNAc, GalNAc, Fuc nebo kyselinu sialovou. Zdaleka nejčastější modifikací jádra Gal-b(1-3)-GalNAc je mono-, di- nebo trisialylace. Méně častá, ale široce rozšířená O-vázaná hexasacharidová struktura obsahuje b(1-4)-vázaný Gal a b(1-6)-vázaný GlcNAc a také kyselinu sialovou.
zpět na začátek
zpět na Struktury &Symboly
zpět na Glykosylace
.