O-länkade glykaner är vanligtvis knutna till peptidkedjan genom serin- eller threoninrester. O-länkad glykosylering är en verklig posttranslationell händelse och kräver ingen konsensussekvens och ingen oligosackaridprekursor krävs för proteinöverföring. Den vanligaste typen av O-länkade glykaner innehåller en initial GalNAc-resurs (eller Tn-epitop), dessa kallas vanligen glykaner av mucintyp. Andra O-länkade glykaner innehåller glukosamin, xylos, galaktos, fukos eller manos som det initiala sockret bundet till Ser/Thr-resterna. O-länkade glykoproteiner är vanligtvis stora proteiner (>200 kDa) som vanligen är bianttennära med jämförelsevis mindre förgreningar än N-glykaner. Glykosylering sker i allmänhet i kluster med hög densitet och kan bidra med så mycket som 50-80 % av den totala massan. O-länkade glykaner tenderar att vara mycket heterogena och klassificeras därför i allmänhet efter sin kärnstruktur. Icke-långsträckta O-GlcNAc-grupper har nyligen visat sig vara relaterade till fosforyleringstillstånd och dynamisk bearbetning i samband med cellsignaleringshändelser i cellen. O-länkade glykaner är vanliga i de flesta sekretoriska celler och vävnader. De förekommer i höga koncentrationer i zona pelucida som omger däggdjursägg och kan fungera som spermiereceptorer (ZP3-glykoprotein). O-länkade glykaner är också involverade i hematopoiesis, mekanismer för inflammationsrespons och bildandet av ABO-bloodantigen.
Förlängning och terminering av O-länkade glykaner utförs av flera glykosyltransferaser. En anmärkningsvärd kärnstruktur är Gal-b(1-3)GalNAc-sekvensen (kärna 1) som har antigena egenskaper. Termineringen av O-länkade glykaner innehåller vanligtvis Gal, GlcNAc, GalNAc, Fuc eller sialinsyra. Den absolut vanligaste modifieringen av kärnan Gal-b(1-3)-GalNAc är mono-, di- eller trisialylering. En mindre vanlig, men allmänt spridd O-länkad hexasackaridstruktur innehåller b(1-4)-länkat Gal och b(1-6)-länkat GlcNAc samt sialinsyra.
tillbaka till början
tillbaka till Strukturer & Symboler
tillbaka till Glykosylering