De flesta lektiner är icke-enzymatiska i sin verkan och icke-immuna i sitt ursprung. Lektiner förekommer allestädes närvarande i naturen. De kan binda till en löslig kolhydrat eller till en kolhydratdel som ingår i ett glykoprotein eller en glykolipid. De agglutinerar vanligtvis vissa djurceller och/eller fäller ut glykokonjugat.
Funktioner hos djurRedigera
Lektiner fyller många olika biologiska funktioner hos djur, från reglering av celladhesion till syntes av glykoproteiner och kontroll av proteinnivåer i blodet. De kan också binda lösliga extracellulära och intercellulära glykoproteiner.Vissa lektiner finns på ytan av däggdjurens leverceller som specifikt känner igen galaktosrester. Man tror att dessa receptorer på cellytan är ansvariga för avlägsnandet av vissa glykoproteiner från cirkulationssystemet. en annan lektin är en receptor som känner igen hydrolytiska enzymer som innehåller mannos-6-fosfat och riktar dessa proteiner för leverans till lysosomerna. I-cellsjukdom är en typ av defekt i just detta system. lektiner är också kända för att spela viktiga roller i immunsystemet genom att känna igen kolhydrater som enbart finns på patogener, eller som är otillgängliga på värdceller. Exempel är lektinkomplementaktiveringsvägen och mannosbindande lektin.
Funktioner i växterEdit
Funktionen hos lektiner i växter (baljväxternas lektin) är fortfarande osäker. En gång trodde man att den var nödvändig för bindning av rhizobier, men denna föreslagna funktion har uteslutits genom studier av transgener med lektin-knockout.
Den stora koncentrationen av lektiner i växtfrön minskar med tillväxten och antyder att de spelar en roll i plantans groning och kanske i själva fröets överlevnad. Bindningen av glykoproteiner på parasitcellernas yta tros också vara en funktion. Flera växtlektiner har visat sig känna igen icke-kolhydratliga ligander som huvudsakligen är hydrofoba till sin natur, däribland adenin, auxiner, cytokinin och indolättiksyra samt vattenlösliga porfyriner. Det har föreslagits att dessa interaktioner kan vara fysiologiskt relevanta, eftersom vissa av dessa molekyler fungerar som fytohormoner. är en annan stor familj av proteiner som är specifika sockerbindande proteiner som uppvisar reversibla kolhydratbindande aktiviteter. Lektiner liknar antikroppar i sin förmåga att agglutinera röda blodkroppar, men lektiner är inte en produkt av immunsystemet. Lektinernas giftighet har identifierats genom konsumtion av livsmedel med högt innehåll av lektiner, vilket kan leda till diarré, illamående, uppblåsthet, kräkningar och till och med till döden (som i fallet med ricin). Många baljväxtfrön har visat sig innehålla hög lektinaktivitet, som kallas hemagglutinerande aktivitet. Sojabönan är den viktigaste sädesbaljväxten, vars frön innehåller hög aktivitet av lektiner från sojabönor (sojaagglutinin eller SBA). SBA kan störa tunntarmens ämnesomsättning och skada tunntarmens villi genom lektinernas förmåga att binda sig till borstgränserna i den distala delen av tunntarmen. Värmebehandling kan minska lektinernas toxicitet, men låg temperatur eller otillräcklig kokning kan inte helt eliminera deras toxicitet, eftersom vissa växtlektiner är resistenta mot värme. (Man tror att underkokning av röda kidneybönor ökar toxiciteten.) Dessutom kan lektiner leda till irritation och överutsöndring av slem i tarmarna, vilket orsakar försämrad absorptionsförmåga hos tarmväggen.