O-Linked Glycans は通常セリンまたはスレオニン残基を介してペプチド鎖に結合している。 O-結合型糖鎖は真の翻訳後修飾であり、コンセンサス配列は必要なく、タンパク質の転移にオリゴ糖前駆体は必要ない。 最も一般的なO-結合型糖鎖は、最初にGalNAc残基（またはTnエピトープ）を持ち、これらは一般にムチン型糖鎖と呼ばれる。 その他のO-結合型糖鎖は、Ser/Thr残基に結合する最初の糖として、グルコサミン、キシロース、ガラクトース、フコース、またはマノースを含んでいる。 O-結合型糖タンパク質は通常大きなタンパク質（>200 kDa）であり、N型糖鎖に比べて比較的分岐が少なく、一般に2回繰り返し結合している。 糖鎖付加は一般に高密度のクラスターで起こり、全体の質量の50-80％を占めることもある。 O-結合型糖鎖は非常に不均一であるため、一般にそのコア構造によって分類される。 非伸長O-GlcNAc基は、最近、細胞内のリン酸化状態および細胞シグナル伝達イベントに関連した動的処理に関連することが示されている。 O-結合型糖鎖は、ほとんどの分泌細胞や組織に広く存在している。 また、哺乳類の卵を取り囲むzona pelucidaに高濃度で存在し、精子の受容体として機能していると考えられる（ZP3 glycoprotein）。 O-結合型糖鎖は、造血、炎症反応機構、ABO式血液抗原の形成にも関与している。
O-結合型糖鎖の伸長と終結は、いくつかの糖転移酵素によって行われている。 注目すべきコア構造として、Gal-b(1-3)GalNAc（コア1）配列があり、抗原性を持っている。 O-結合型糖鎖の終結には通常、Gal、GlcNAc、GalNAc、Fuc、またはシアル酸が含まれる。 コアとなるGal-b(1-3)-GalNAcの修飾で最も多いのはモノ、ジ、トリシアリル化である。
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